Akiredükton sentaz - Acireductone synthase

Akiredükton sentaz
Tanımlayıcılar
EC numarası3.1.3.77
Veritabanları
IntEnzIntEnz görünümü
BRENDABRENDA girişi
ExPASyNiceZyme görünümü
KEGGKEGG girişi
MetaCycmetabolik yol
PRIAMprofil
PDB yapılarRCSB PDB PDBe PDBsum

Akiredükton sentaz (EC 3.1.3.77, E1, E-1 enolaz-fosfataz) bir enzim ile sistematik isim 5- (metiltio) -2,3-dioksopentil-fosfat fosfohidrolaz (izomerleştirme).[1][2][3] Bu enzim katalizler aşağıdaki Kimyasal reaksiyon

5- (metiltio) -2,3-dioksopentil fosfat + H2Ö 1,2-dihidroksi-5- (metiltio) pent-1-en-3-on + fosfat (genel tepki)
(1a) 5- (metiltio) -2,3-dioksopentil fosfat 2-hidroksi-5- (metiltio) -3-oksopent-1-enil fosfat (muhtemelen spontan)
(1b) 2-hidroksi-5- (metiltio) -3-oksopent-1-enil fosfat + H2Ö 1,2-dihidroksi-5- (metiltio) pent-1-en-3-on + fosfat

Referanslar

  1. ^ Myers RW, Wray JW, Fish S, Abeles RH (Kasım 1993). "Klebsiella pneumoniae'nin metiyonin kurtarma yolundaki oksidatif karbon-karbon bağı bölünme reaksiyonlarında yer alan bir enzimin saflaştırılması ve karakterizasyonu". Biyolojik Kimya Dergisi. 268 (33): 24785–91. PMID  8227039.
  2. ^ Wray JW, Abeles RH (Şubat 1995). "Klebsiella pneumoniae ve sıçan karaciğerindeki metiyonin kurtarma yolu. İki yeni dioksijenazın tanımlanması ve karakterizasyonu". Biyolojik Kimya Dergisi. 270 (7): 3147–53. doi:10.1074 / jbc.270.7.3147. PMID  7852397.
  3. ^ Wang H, Pang H, Bartlam M, Rao Z (Mayıs 2005). "İnsan E1 enziminin kristal yapısı ve bir substrat analogu ile kompleksi, fosfataz / enolaz aktivitesinin mekanizmasını ortaya koymaktadır". Moleküler Biyoloji Dergisi. 348 (4): 917–26. doi:10.1016 / j.jmb.2005.01.072. PMID  15843022.

Dış bağlantılar