Lakkaz - Laccase

Lakkaz
Tanımlayıcılar
EC numarası1.10.3.2
CAS numarası80498-15-3
Veritabanları
IntEnzIntEnz görünümü
BRENDABRENDA girişi
ExPASyNiceZyme görünümü
KEGGKEGG girişi
MetaCycmetabolik yol
PRIAMprofil
PDB yapılarRCSB PDB PDBe PDBsum
Gen ontolojisiAmiGO / QuickGO

Lakkazlar (EC 1.10.3.2 ) çok noktalı oksidazlar bitkilerde, mantarlarda ve bakterilerde bulunur. Lakkazlar, çeşitli fenolik substratlar, tek elektronlu oksidasyonlar, giden çapraz bağlama. Örneğin, lakkazlar oluşumunda rol oynar. lignin oksidatif bağlanmayı teşvik ederek Monolignoller bir aile doğal olarak oluşan fenoller.[1] Mantar tarafından üretilenler gibi diğer lakkazlar Pleurotus ostreatus, ligninin parçalanmasında rol oynar ve bu nedenle şu şekilde sınıflandırılabilir: lignin değiştirici enzimler.[2] Mantarlar tarafından üretilen diğer lakkazlar, fungusların biyosentezini kolaylaştırabilir. melanin pigmentler. [3] Lakkazlar, aromatik bileşiklerin halka bölünmesini katalize eder.[4]

Laccase ilk olarak 1883'te Hikorokuro Yoshida tarafından ve ardından Gabriel Bertrand[5] 1894'te[6] özünde Japon cila ağacı nerede oluşmaya yardımcı olur cila, dolayısıyla lakkaz adı.

Aktif site

Birçok lakkazda bulunan tricopper sitesi, her birinin bakır merkeze bağlı imidazol yan zincirler histidin (renk kodu: bakır kahverengidir, azot Mavi).

Aktif site, tip I, tip II ve tip III olarak sınıflandırılan yapıları benimseyen dört bakır merkezden oluşur. Tricopper topluluğu, tip II ve III bakır içerir (şekle bakınız). O bağlayan bu merkez2 ve suya indirgiyor. Her Cu (I, II) çifti, bu dönüşüm için gerekli olan bir elektron verir. Tip 1 bakır O bağlamaz2, ancak yalnızca bir elektron transfer sitesi olarak işlev görür. Tip I bakır merkez, minimum ikiye bağlanan tek bir bakır atomundan oluşur. histidin kalıntılar ve tek sistein kalıntı, ancak belirli bitkiler ve bakteriler tarafından üretilen bazı lakkazlarda, tip I bakır merkez ek bir metiyonin ligand. Tip III bakır merkez, her biri üç histidin ligandına sahip olan ve bir hidroksit ile birbirine bağlanan iki bakır atomundan oluşur. köprü ligandı. Son bakır merkez, iki histidin ligandına ve bir hidroksit ligandına sahip olan tip II bakır merkezdir. Tip II, tip III bakır merkez ile birlikte tricoppper topluluğunu oluşturur. dioksijen azalma gerçekleşir. [7] Tip III bakır, lakkaz aktivitesinde bir azalmaya neden olan Hg (II) ile değiştirilebilir.[1] Siyanür enzimdeki tüm bakırı uzaklaştırır ve tip I ve tip II bakır ile yeniden gömülmenin imkansız olduğu gösterilmiştir. Tip III bakır, bununla birlikte, tekrar enzime gömülebilir. Çeşitli diğer anyonlar lakkazı engeller.[8]

Lakkazlar, oksijen indirgeme reaksiyonu düşük aşırı potansiyeller. Enzim, katot olarak incelenmiştir. enzimatik biyoyakıt hücreleri.[9] Katı bir elektrot teline elektron transferini kolaylaştırmak için bir elektron aracısı ile eşleştirilebilirler.[10] Lakkazlar, endüstriyel katalizörler olarak ticarileştirilen birkaç oksidoredüktazdan bazılarıdır.

Buğday hamurundaki aktivite

Lakkazlar, hamurdaki proteinler ve nişasta olmayan polisakkaritler gibi gıda polimerlerini çapraz bağlama potansiyeline sahiptir. Arabinoksilanlar (AX) gibi nişasta olmayan polisakkaritlerde lakkaz, ferulik esterlerinin dimerizasyonu yoluyla ferülolize arabinoksilanların oksidatif jelleşmesini katalize eder.[11] Bu çapraz bağlantıların hamurun maksimum direncini büyük ölçüde artırdığı ve uzayabilirliğini azalttığı bulunmuştur. AX'in ferulik asit yoluyla çapraz bağlanması nedeniyle direnç arttı ve güçlü bir AX ve glüten ağıyla sonuçlandı. Lakkazın AX'i çapraz bağladığı bilinmesine rağmen, mikroskop altında lakkazın un proteinleri üzerinde de etkili olduğu bulundu. Ferulik asit radikalleri oluşturmak için AX üzerinde ferulik asidin oksidasyonu, glüten proteinleri üzerindeki serbest SH gruplarının oksidasyon oranını arttırmış ve böylece glüten polimerleri arasında S-S bağlarının oluşumunu etkilemiştir.[12] Lakkaz, peptide bağlı tirozini de oksitleyebilir, ancak çok zayıftır.[12] Hamurun mukavemetinin artması nedeniyle, prova sırasında düzensiz kabarcık oluşumu göstermiştir. Bu, gazın (karbondioksit) kabuk içinde sıkışması ve yayılamaması (normalde olduğu gibi) ve anormal gözenek boyutuna neden olmasının bir sonucuydu.[11] Direnç ve uzayabilirlik, dozajın bir fonksiyonuydu, ancak çok yüksek dozajda hamur çelişkili sonuçlar gösterdi: maksimum direnç büyük ölçüde azaldı. Yüksek dozaj, hamur yapısında aşırı değişikliklere neden olmuş ve eksik glüten oluşumuna neden olmuş olabilir. Diğer bir neden ise aşırı karıştırmayı taklit ederek glüten yapısı üzerinde olumsuz etkilere neden olmasıdır. Lakkazla muamele edilmiş hamur, uzun süreli depolamada düşük stabiliteye sahipti. Hamur yumuşadı ve bu lakkaz aracılığı ile ilgili. Lakkaz aracılı radikal mekanizma, AX'te kovalent bağların kopmasına ve AX jelinin zayıflamasına neden olan FA-kaynaklı radikallerin ikincil reaksiyonlarını oluşturur.[11]

Biyoteknoloji

Lakkazların çeşitli aromatik polimerleri parçalama kabiliyeti, potansiyellerinin araştırılmasına yol açmıştır. biyoremediasyon ve diğer endüstriyel uygulamalar. Hem fungal hem de bakteriyel lakkazları kullanan çalışmalar, bu enzimlerin çeşitli bozunma ve detoksifiye etme yeteneğine sahip olduğunu belirlemiştir. sentetik bileşikler, dahil olmak üzere azo boyalar, bisfenol A ve ilaç.[13]

Ayrıca bakınız

  • Issoria lathonia.jpg Biyoloji portalı

Referanslar

Alıntılar

  1. ^ a b Solomon EI, Sundaram UM, Machonkin TE (Kasım 1996). "Multicopper Oksidazlar ve Oksijenazlar". Kimyasal İncelemeler. 96 (7): 2563–2606. doi:10.1021 / cr950046o. PMID  11848837.
  2. ^ Cohen R, Persky L, Hadar Y (Nisan 2002). "Biyoteknolojik uygulamalar ve Pleurotus cinsinin odun parçalayan mantarlarının potansiyeli" (PDF). Uygulamalı Mikrobiyoloji ve Biyoteknoloji. 58 (5): 582–94. doi:10.1007 / s00253-002-0930-y. PMID  11956739. S2CID  45444911.[kalıcı ölü bağlantı ]
  3. ^ Lee D, Jang EH, Lee M, Kim SW, Lee Y, Lee KT, Bahn YS (Ekim 2019). "Melanin Biyosentezi ve Sinyal Ağlarının Çözülmesi Cryptococcus neoformans". mBio. 10 (5): e02267-19. doi:10.1128 / mBio.02267-19. PMC  6775464. PMID  31575776.
  4. ^ Claus H (2004). "Lakkazlar: yapı, reaksiyonlar, dağılım". Micron (Oxford, İngiltere: 1993). 35 (1–2): 93–6. doi:10.1016 / j.micron.2003.10.029. PMID  15036303.
  5. ^ "İsimabomba üzerine Gabriel Bertrand" (Fransızcada).
  6. ^ Lu GD, Ho PY, Sivin N (1980-09-25). Çin'de bilim ve medeniyet: Kimya ve kimya. 5. s. 209. ISBN  9780521085731.
  7. ^ Jones S, Solomon E (Mart 2015). "Lakkazların Elektron Transfer ve Reaksiyon Mekanizması". Hücresel ve Moleküler Yaşam Bilimleri. 72 (5): 869–83. doi:10.1007 / s00018-014-1826-6. PMC  4323859. PMID  25572295.
  8. ^ Alcalde M (2007). "Lakkazlar: Biyolojik fonksiyonlar, moleküler yapı ve endüstriyel uygulamalar.". Polaina J, MacCabe AP'de (editörler). Endüstriyel Enzimler. Springer. sayfa 461–476. doi:10.1007/1-4020-5377-0_26. ISBN  978-1-4020-5376-4.
  9. ^ Matthew S. Thorum, Cyrus A. Anderson, Jeremy J. Hatch, Andrew S. Campbell, Nicholas M. Marshall, Steven C. Zimmerman, Yi Lu, Andrew A. Gewirth (2010). "Antrasen-2-metantiyol Modifiye Altın üzerinde Lakkaz ile Doğrudan Elektrokatalitik Oksijen İndirgeme". Fiziksel Kimya Mektupları Dergisi. 1 (15): 2251–2254. doi:10.1021 / jz100745s. PMC  2938065. PMID  20847902.CS1 Maint: yazar parametresini kullanır (bağlantı)
  10. ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (Ekim 2008). "İki işlevli enzimatik yapı blokları ile birlikte birleştirilmiş elektron ileten metalopolipeptitlerden biyoelektrokatalitik hidrojeller". Amerika Birleşik Devletleri Ulusal Bilimler Akademisi Bildirileri. 105 (40): 15275–80. Bibcode:2008PNAS..10515275W. doi:10.1073 / pnas.0805249105. PMC  2563127. PMID  18824691.
  11. ^ a b c Selinheimo E (Ekim 2008). Gıda biyopolimerleri için yeni çapraz bağlama araçları olarak tirosinaz ve lakkaz. Finlandiya VTT Teknik Araştırma Merkezi. ISBN  978-951-38-7118-5.
  12. ^ a b Selinheimo E, Autio K, Kruus K, Buchert J (Temmuz 2007). "Buğday ekmeği yapımında lakkaz ve tirozinaz mekanizmasının aydınlatılması". Tarım ve Gıda Kimyası Dergisi. 55 (15): 6357–65. doi:10.1021 / jf0703349. PMID  17602567.
  13. ^ Wang X, Yao B, Su, X (Ekim 2018). "Ligninin Enzimatik Oksidatif Degradasyonunu Organik Detoksifikasyona Bağlama". Uluslararası Moleküler Bilimler Dergisi. 19 (11): 3373. doi:10.3390 / ijms19113373. PMC  6274955. PMID  30373305.

Genel kaynaklar

Dış bağlantılar